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N. catalogo
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BS1175
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Nome prodotto
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Anticorpo policlonale HSP10 (K80)
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Applicazioni
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WB IHC IF
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Nome alternativo
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Hsp10; 10 kDa chaperonina; Chaperonina 10; CPN10; fattore di gravidanza precoce; EPF; HSPE1
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Swiss-Prot
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P61604
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Host
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Coniglio
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Reattività
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Umano, mouse, Rat
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Application_all
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WB: 1:500~1:1000 IHC: 1:50~1:200 IF: 1:50~1:200
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Prodotto
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IgG di coniglio, 1 mg/ml in PBS con sodio azide 0.02%, glicerolo 50%, pH7.2
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Purificazione e purezza
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L'anticorpo è stato purificato per affinità da antisiero di coniglio mediante cromatografia di affinità utilizzando immunogeno epitopo-specifico e la purezza è > 95% (mediante SDS-PAGE).
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Storage&Stability
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Conservare a 4°C per un breve periodo. Aliquotare e conservare a lungo termine a -20°C. Evitare cicli di congelamento-scongelamento.
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Specificità
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L'anticorpo policlonale HSP10 (K80) rileva i livelli endogeni della proteina HSP10.
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BiowMW
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~ 10 kDa
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Nota
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Solo per uso di ricerca, non per uso nella procedura diagnostica.
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Immunogeno
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Peptide sintetico, corrispondente agli amminoacidi 30-100 di HSP10 umano.
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Analisi Western blot (WB) di HSP10 (K80) PAB a 1:500 Line1:A375 lisato di cellule intere (40ug) Line2:SGC7901 lisato di cellule intere (40ug) Line3:MCF-7 Lisato di cellule intere (40ug) Lane4:lisato di tessuto di rene di topo (40ug) Lane5:The Lisato di tessuto renale di Ra
Analisi immunoistochimiche (IHC) di HSP10 (K80) PAB in tessuto di carcinoma mammario umano incluso in paraffina a 1:100.
Sfondo
Le proteine da shock termico (HSP) comprendono un gruppo di proteine altamente conservate, espresse abbondantemente con diverse funzioni, compreso l'assemblaggio e il sequestro di complessi multiproteici, il trasporto di catene polipeptidiche nascenti attraverso membrane cellulari e la regolazione del ripiegamento proteico. Le proteine da shock termico (note anche come chaperoni molecolari) rientrano in sei famiglie generali: HSP 90, HSP 70, HSP 60, HSP a basso peso molecolare, immunofile e famiglia HSP 110. La famiglia a basso peso molecolare comprende HSP 10, HSP 20, HSP 27 (emossigenasi 1), HSP 32 e HSP 40. Le chaperonine sono proteine ubiquitarie, indispensabili che facilitano il ripiegamento proteico in modo dipendente da ATP, aumentando la resa di proteina di substrato opportunamente piegata in condizioni in cui non si verifica il ripiegamento spontaneo. Le chaperonine sono caratterizzate dalle proteine di shock termico di E. coli GroEL e GroES (HSP 10). HSP 10 è un anello eptamerico di identiche subunità da 10 kDa che si lega a ciascuna estremità di GroEL per formare un eterodimero funzionale simmetrico.